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简述抗体结构-抗体结构图-结构功能分析-铭研生物
VL和VH是与抗原结合的部位,其中HVR(CDR)是V区中与抗原决定簇(或表位)互补结合的部位。 VH和VL通过非共价相互作用,组成一个FV区。
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VL和VH是与抗原结合的部位,其中HVR(CDR)是V区中与抗原决定簇(或表位)互补结合的部位。 VH和VL通过非共价相互作用,组成一个FV区。
Ig结构域包含两层β折叠,同时在β折叠内部有一个二硫键。 抗体的一条轻链包含2个Ig结构域,一条重链包含4~5个Ig结构域。 以IgG为例,IgG抗体轻链的两个Ig结构域分别为VL和CL,重链的4个Ig结构域分别为VH、CH1、CH2和CH3。
抗体的VH(重链可变区)和VL(轻链可变区)共同构成抗体的抗原结合位点(Fab区域),主要负责识别并结合抗原表面的特异性结构(表位)。
抗体的结合位点在其抗原结合片段(Fab)的两个可变域VH和VL之间形成。 了解VH和VL如何相互定位对于研究抗原特异性和亲和力的机理以及改善抗体的建模,对接和工程改造都非常重要。 通常使用相对度量(例如,均方根偏差)来描述不同的VH–VL方向。
每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环,每个肽环约含67~75个氨基酸残基。 V区氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。 由于V区中氨基酸的种类和排列顺序在变化,故可形成多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。
Fab抗体片段(Fragment antigen-binding)是抗体的可变区(VH和VL)组成的片段,它能保持与抗原的结合能力,但缺乏Fc区域,因此不具备抗体依赖的细胞介导的细胞毒性(ADCC)和补体依赖的细胞毒性(CDC)。
重链和轻链的V区分别称为VH和VL。 VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变,称为高变区(HVR);该区域形成与抗原与抗原表位互补的空间构象,又称为互补决定区域(CDR),分别为CDR1、CDR2、CDR3。